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Text File  |  1995-03-04  |  1.6 KB  |  34 lines
  1. *******************************
  2. * ClpP proteases active sites *
  3. *******************************
  4.  
  5. The Clp proteinase from  Escherichia coli cleaves peptides in various proteins
  6. in a process that requires ATP hydrolysis [1].  Clp is a dimeric protein which
  7. consists of  a  proteolytic subunit (gene clpP) and either of two related ATP-
  8. binding regulatory subunits (genes clpA and clpX). ClpP is  a serine  protease
  9. which has  a  chymotrypsin-like  activity.  Its catalytic activity seems to be
  10. provided by  a  charge relay  system similar to  that of the trypsin family of
  11. serine proteases, but which evolved by independent convergent evolution.
  12.  
  13. Proteases highly  similar to ClpP  have been found to be encoded in the genome
  14. of the chloroplast of plants and seem to be also present in other eukaryotes.
  15.  
  16. The sequences around two of the  residues  involved  in the catalytic triad (a
  17. serine and a histidine)  are  highly  conserved  and  can be used as signature
  18. patterns specific to that category of proteases.
  19.  
  20. -Consensus pattern: T-x(2)-[LIVM]-G-x-A-A-S-M-[PAG]-[STA]
  21.                     [S is the active site residue]
  22. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  23. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  24.  
  25. -Consensus pattern: K-R-x(3)-P-x(3)-[LIVMY]-M-[LIVM]-H-Q-P
  26.                     [H is the active site residue]
  27. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  28. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  29.  
  30. -Last update: June 1994 / Patterns and text revised.
  31.  
  32. [ 1] Maurizi M.R., Clark W.P., Kim S.-H., Gottesman S.
  33.      J. Biol. Chem. 265:12546-12552(1990).
  34.